Ce matin, je reçois un message très amical d'un lecteur de cette merveilleuse revue qu'est Pour la Science, et j'y réponds ici sans tarder, parce qu'il en va en réalité de la loyauté des échanges commerciaux, et donc de notre cohésion sociale : petites causes, grands effets.
D'abord, la question, que je transforme à peine :
Ayant essayé de réaliser une crème pâtissière (pour une tare aux fraises) avec un lait végétal, dans un souci de ne pas utiliser de produit d’origine animale, j'ai obtenu une fort bonne tarte, pas du tout solide.
Je me questionne actuellement sur le remplacement de lait de barratte (ou « babeurre ») par un lait végétal.
Pensez-vous que ces utilisations aient quelque chance de réussite ? Y a t-il une logique à rajouter ou retrancher quelque chose dans les ingrédients qui permette d’obtenir un produit comparable à celui qu’on obtiendrait avec du lait animal ?
La première chose qui me fait tressaillir est cette dénomination "lait végétal". Elle m'alerte, parce que, récemment, des parents ont fait mourir des enfants en remplaçant le lait par des préparations végétales dont la dénomination "lait végétal" leur a fait croire que le remplacement était possible. Il faut dire, redire, que la terminologie "lait végétal" est condamnée par la réglementation (http://eur-lex.europa.eu/LexUriServ/LexUriServ.do?uri=OJ:L:2013:347:0671:0854:FR:PDF). Et, contrairement à certains qui prétendent que les autorités ont cédé devant les lobbys du lait, je crois que c'est une bonne chose, eu égard à la loi sur le commerce des produits alimentaires de 1905 (amendée) : les produits alimentaires faisant l'objet de commerce doivent être sains, loyaux, marchands.
Loyal, cela signifie que l'on ne vend pas du cheval quand on annonce du boeuf, et qu'il doit y avoir le moins d’ambiguïtés possible, sans quoi il y a des risques de tromperie. Le lait, c'est le lait, un produit animal, qui a des qualités. Un liquide végétal, c'est un exsudat, un extrait, ce que l'on veut, mais pas du lait.
D'autre part, passons sans commentaire sur cette volonté de remplacer des produits animaux par des produits végétaux, et arrivons à la question technique qui m'est posée : quel est l'objectif ? Faire une crème pâtissière ? Il faut dire sans tarder qu'une crème pâtissière est une préparation qui comporte des oeufs, du sucre, du lait, de la farine. Toute préparation qui n'est pas conforme à ces critères doit être dénommée autrement... sans quoi on retombe dans la confusion et dans les possibilités de tromperie. Donc une crème pâtissière où l'on utilise un liquide autre que du lait n'est pas, ne sera jamais une crème pâtissière. Sans compter que le lait apporte un goût particulier, et que son remplacement fera un autre goût. Or c'est d'abord le goût qui est important, dans les préparations culinaires.
J'y pense, aussi : si l'on supprime le lait de la recette, pour la raison qu'il est d'origine animale, pourquoi pas l'oeuf, aussi ?
Passons, et considérons donc une recette qui serait faite d'eau, de protéines (l'oeuf et le lait en apportent), de sucre, de colorants, de composés sapides et odorants, de matière grasse (il y en a dans l'oeuf et dans le lait ; on choisira à la fois de triglycérides, par exemple venant de l'huile de graines, et des phospholipides, telle la lécithine de soja). On peut très bien faire une préparation qui aura la consistance d'une crème pâtissière, parce que les protéines bien choisies coaguleront et la farine s'empèsera. Bien sûr, il faut des quantités appropriées.
Par exemple, le jaune d'oeuf (30 grammes environ) contient 50 pour cent d'eau (15 grammes), 15 pour cent de protéines (5 grammes) et 35 pour cent de lipides (10 grammes) ; le blanc (30 grammes) contient 10 pour cent de protéines (3 grammes) et 90 pour cent d'eau (27 grammes) ; pour le lait, il y a 87 pour cent d'eau, 3 pour cent de protéines (3 grammes pour 100 grammes), de la matière grasse (environ autant)...
Pour les protéines, j'y reviens : on choisira des protéines susceptibles de coaguler à la chaleur (pas comme la gélatine, donc. Et l'on aura sans problème une préparation qui aura une certaine tenue.
Je termine par la question qui m'était posée : peut-on remplacer le babeurre par un produit végétal ? Tout dépend pour quelle utilisation, pour quel goût ! Pour la composition, l'eau, les protéines, les lipides, etc. ne sont que de l'eau, des protéines, des lipides, etc. Donc oui, on peut remplacer, mais en relisant la question de mon ami, je vois ce mot "analogue". Une préparation "analogue" au lait ? Le lait, au premier ordre, c'est de l'eau : l'eau est donc "analogue" au lait. D'un point de vue nutritionnel, le lait, c'est des protéines et des lipides : un mélange d'eau, de protéines et de lipides est donc "analogue".
Mais il y a des degrés divers, des dimensions diverses. Par exemple, une photographie noir et blanc d'un tableau de Rembrandt est "analogue". En couleur, c'est "analogue". Une reproduction par un peintre serait "analogue". Mais la copie ne sera jamais l'original.
D'ailleurs, alors que refait surface cette "viande artificielle" obtenue par culture de cellules musculaires, j'invite tous les lecteurs de la revue Pour la Science à lire ces trois articles de cette merveilleuse nouvelle revue scientifique que sont les Notes Académiques de l'Académie d'Agriculture de France (N3AF):
L'adresse : https://www.academie-agriculture.fr/publications/notes-academiques?page=1
Oui, d'abord de la loyauté !
Affichage des articles dont le libellé est protéines. Afficher tous les articles
Affichage des articles dont le libellé est protéines. Afficher tous les articles
samedi 2 septembre 2017
jeudi 23 février 2017
Fermentation, coction, cuisson
Ce matin, une question :
"En tant que dénaturation des fibres et/ou protéines, la fermentation, à l'instar de la choucroute, est-elle une coction ?"
D'abord un point sur le mot "coction", que nous avons proposé à l'Académie française au tout début de ce séminaire, dans les années 2000. Il s'agissait de nommer des techniques culinaires analogues à la cuisson, mais où l'apport n'est pas thermique, comme dans les poissons à la tahitienne, où la chair de poisson est placée dans du jus de citron.
Cela concernait les tissus animaux, mais sur les tissus végétaux ? La cuisson, dans ce cas, a pour principal effet de dégrader les pectines par une réaction d' "élimination bêta", qui est en réalité une "hydrolyse" : les pectines sont des polysaccharides, c'est-à-dire de longs enchaînements de petits "sucres", et l'élimination bêta correspond au fait de détacher progressivement ces sucres de la chaîne. Comme les pectines sont comme des cables entre les "piliers" que sont les molécules de cellulose, entre des cellules voisines, l'élimination bêta a pour effet de d'affaiblir le "ciment" entre les cellules, de sorte qu'elles peuvent se séparer. D'où la possibilité d'écraser à la fourchette un légume cuit, pour faire une purée.
De ce fait, la question posée par mon correspondant peut s'interpréter comme suit : peut-on trouver des procédés qui vont faire la même action que la cuisson ?
Clairement des enzymes qui couperaient les pectines (des pectinases) pourraient avoir un effet. L'acidité ? L'exemple des cornichons au vinaigre montre que ce n'est pas le cas, puisque les cornichons longuement conservés ainsi ne s'amollissent guère.
La fermentation ? Il y en a de très nombreuses, et l'on connaît ces attaques par des moisissures où des carottes (par exemple) finissent quasi liquéfiées... mais ce n'est guère appétissant.
Un mot, enfin, à propos de protéines et de "fibres". Les protéines, ce sont des polymères, des sortes de chaînes microscopiques avec de nombreux maillons, ces derniers étant des résidus d'acides aminés.
Dans les viandes et dans les poissons, le tissu musculaire est composé d'eau et de protéines, ces dernières étant dans des sacs allongés nommés "fibres musculaires". L'enveloppe de ces sacs (j'aurais pu écrire "tuyaux" ou "tubes") est ce que l'on nomme le tissu collagénique, et il est fait de protéines particulière de la famille des collagènes.
D'autre part, les molécules de cellulose évoquées précédemment sont aussi nommées des "fibres", mais elles n'ont rien à voir avec les premières. Ce sont des molécules très résistantes, intouchées par la chaleur, comme le prouve le lavage d'une chemise en coton (le coton est fait quasi exclusivement de cellulose), même quand on fait bouillir : la chemise n'est pas dégradée. Dans les aliments, il y a des "fibres", comme le montre l'expérience qui consiste à faire un jus de carottes à l'extracteur de jus : le résidu solide est de la cellulose. Et cette dernière n'est pas digestible, sauf à fermenter... ce qui engendre des flatulences.
Bref, la question de notre ami a été discutée, et je suis prêt à repartir sur des bases saines, s'il le souhaite.
"En tant que dénaturation des fibres et/ou protéines, la fermentation, à l'instar de la choucroute, est-elle une coction ?"
D'abord un point sur le mot "coction", que nous avons proposé à l'Académie française au tout début de ce séminaire, dans les années 2000. Il s'agissait de nommer des techniques culinaires analogues à la cuisson, mais où l'apport n'est pas thermique, comme dans les poissons à la tahitienne, où la chair de poisson est placée dans du jus de citron.
Cela concernait les tissus animaux, mais sur les tissus végétaux ? La cuisson, dans ce cas, a pour principal effet de dégrader les pectines par une réaction d' "élimination bêta", qui est en réalité une "hydrolyse" : les pectines sont des polysaccharides, c'est-à-dire de longs enchaînements de petits "sucres", et l'élimination bêta correspond au fait de détacher progressivement ces sucres de la chaîne. Comme les pectines sont comme des cables entre les "piliers" que sont les molécules de cellulose, entre des cellules voisines, l'élimination bêta a pour effet de d'affaiblir le "ciment" entre les cellules, de sorte qu'elles peuvent se séparer. D'où la possibilité d'écraser à la fourchette un légume cuit, pour faire une purée.
De ce fait, la question posée par mon correspondant peut s'interpréter comme suit : peut-on trouver des procédés qui vont faire la même action que la cuisson ?
Clairement des enzymes qui couperaient les pectines (des pectinases) pourraient avoir un effet. L'acidité ? L'exemple des cornichons au vinaigre montre que ce n'est pas le cas, puisque les cornichons longuement conservés ainsi ne s'amollissent guère.
La fermentation ? Il y en a de très nombreuses, et l'on connaît ces attaques par des moisissures où des carottes (par exemple) finissent quasi liquéfiées... mais ce n'est guère appétissant.
Un mot, enfin, à propos de protéines et de "fibres". Les protéines, ce sont des polymères, des sortes de chaînes microscopiques avec de nombreux maillons, ces derniers étant des résidus d'acides aminés.
Dans les viandes et dans les poissons, le tissu musculaire est composé d'eau et de protéines, ces dernières étant dans des sacs allongés nommés "fibres musculaires". L'enveloppe de ces sacs (j'aurais pu écrire "tuyaux" ou "tubes") est ce que l'on nomme le tissu collagénique, et il est fait de protéines particulière de la famille des collagènes.
D'autre part, les molécules de cellulose évoquées précédemment sont aussi nommées des "fibres", mais elles n'ont rien à voir avec les premières. Ce sont des molécules très résistantes, intouchées par la chaleur, comme le prouve le lavage d'une chemise en coton (le coton est fait quasi exclusivement de cellulose), même quand on fait bouillir : la chemise n'est pas dégradée. Dans les aliments, il y a des "fibres", comme le montre l'expérience qui consiste à faire un jus de carottes à l'extracteur de jus : le résidu solide est de la cellulose. Et cette dernière n'est pas digestible, sauf à fermenter... ce qui engendre des flatulences.
Bref, la question de notre ami a été discutée, et je suis prêt à repartir sur des bases saines, s'il le souhaite.
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
dimanche 12 février 2017
L'albumine ? Une notion périmée de plusieurs siècles. Parlons de protéines.
Albumine ? On entend des cuisiniers dire qu' « elle coagule », dans diverses circonstances, telles que pâtés, terrine, quenelles, viandes cuites à basse température, poisson braisé… (je donne une liste de ce que j'ai très rapidement trouvé sur internet).
Pourtant, il faut dire, redire, enseigner que l'albumine n'existe pas ; qu'elle n'existe pas plus que n'existe « la chlorophylle ».
Pour comprendre, il faut reprendre les choses historiquement.
Tout a commencé avec les pharmaciens (qui ont développé les sciences chimiques, avec les chimistes) : au dix-huitième siècle, ils avaient observé que les viandes, les poissons ou les oeufs se distinguaient des végétaux, parce qu'ils putréfiaient, avec une odeur ammoniaquée, bien différente de celle des végétaux qui pourrissent.
Plus précisément, ils observèrent la formation d'ammoniaque, qui faisait changer de couleur le « sirop de violette », cet ancêtre des « papiers pH » que l'on utilise pour mesurer l'acidité, et qui ne sont en réalité que des bandes de papier imbibées de composés tels ceux qui donnent la couleur aux fruits et aux fleurs.
Bref, nos chimistes se mirent à tester des tas de produits, et ils découvrirent que le blanc d'oeuf était le prototype de ces matières animales coagulantes, d'où le nom d'albumen, pour le blanc d'oeuf, et d' « albumine », pour la partie du blanc d'oeuf qui était responsable à la fois de la coagulation et du changement de couleur.
Puis, au tout début du dix-neuvième siècle, le pharmacien Antoine François de Fourcroy découvrit de l' « albumine » dans les végétaux : dans les lentilles et d'autres légumineuses riches en ce que nous nommons aujourd'hui des protéines, il y a des « substances » qui coagulent à la chaleur, qui putréfient en libérant de l'ammoniac, et qui teintent le sirop de violette.
Puis vint l'analyse chimique et la chimie moderne, qui permirent notamment de reconnaître dans la gélatine la même composition chimique que dans l'albumine… alors que la gélatine ne coagule pas à la chaleur.
Et, d'autre part, on découvrit des « substances » qui contenaient aussi de l'azote, putréfiaient en teintant le sirop de violette, mais qui ne coagulaient pas.
Bref, progressivement, les sciences de la chimie comprirent que certains composés seulement entraient dans une catégorie qui fut nommée « protéines » au début du vingtième siècle.
Les molécules de toutes les protéines sont principalement faites de chaînes dont les maillons sont des résidus d'acides aminés.
La gélatine, par exemple, est une forme dégradée (par la cuisson) de la protéine nommée « collagène », qui se trouve dans les tissus animaux ; comme on le sait bien, elle ne coagule pas.
Le lait contient des « caséines », à côté d'autres protéines ; certaines caséines coagulent… quand on acidifie ou qu'on ajoute de la présure.
Les viandes sont des tissus musculaires, dont la contraction est assurée par deux sortes de protéines, nommées « actines » et « myosines », qui coagulent, et le sang contient une protéine qui coagule également (d'où le boudin).
L'oeuf, enfin, contient une vingtaine de sortes de protéines différentes, et l'ovalbumine, dans le blanc, n'est que l'une d'entre elles (qui coagule, comme on le sait). Elle est l'homologue, bien que différente, de la protéine du sang nommée albumine sérique.
Très généralement, la catégorie est albumines est très vaste, puisqu'elle désigne aujourd'hui des protéines solubles dans l'eau, qui coagulent à la chaleur. Cela n'a plus aucun sens de parler de « l'albumine », et il faut, selon les cas, parler soit des protéines, soit des albumines… mais je doute que la seconde dénomination soit très utile, en cuisine. Parlons donc plutôt des protéines, et laissons l'albumine aux historiens ou aux scientifiques.
Pourtant, il faut dire, redire, enseigner que l'albumine n'existe pas ; qu'elle n'existe pas plus que n'existe « la chlorophylle ».
Pour comprendre, il faut reprendre les choses historiquement.
Tout a commencé avec les pharmaciens (qui ont développé les sciences chimiques, avec les chimistes) : au dix-huitième siècle, ils avaient observé que les viandes, les poissons ou les oeufs se distinguaient des végétaux, parce qu'ils putréfiaient, avec une odeur ammoniaquée, bien différente de celle des végétaux qui pourrissent.
Plus précisément, ils observèrent la formation d'ammoniaque, qui faisait changer de couleur le « sirop de violette », cet ancêtre des « papiers pH » que l'on utilise pour mesurer l'acidité, et qui ne sont en réalité que des bandes de papier imbibées de composés tels ceux qui donnent la couleur aux fruits et aux fleurs.
Bref, nos chimistes se mirent à tester des tas de produits, et ils découvrirent que le blanc d'oeuf était le prototype de ces matières animales coagulantes, d'où le nom d'albumen, pour le blanc d'oeuf, et d' « albumine », pour la partie du blanc d'oeuf qui était responsable à la fois de la coagulation et du changement de couleur.
Puis, au tout début du dix-neuvième siècle, le pharmacien Antoine François de Fourcroy découvrit de l' « albumine » dans les végétaux : dans les lentilles et d'autres légumineuses riches en ce que nous nommons aujourd'hui des protéines, il y a des « substances » qui coagulent à la chaleur, qui putréfient en libérant de l'ammoniac, et qui teintent le sirop de violette.
Puis vint l'analyse chimique et la chimie moderne, qui permirent notamment de reconnaître dans la gélatine la même composition chimique que dans l'albumine… alors que la gélatine ne coagule pas à la chaleur.
Et, d'autre part, on découvrit des « substances » qui contenaient aussi de l'azote, putréfiaient en teintant le sirop de violette, mais qui ne coagulaient pas.
Bref, progressivement, les sciences de la chimie comprirent que certains composés seulement entraient dans une catégorie qui fut nommée « protéines » au début du vingtième siècle.
Les molécules de toutes les protéines sont principalement faites de chaînes dont les maillons sont des résidus d'acides aminés.
La gélatine, par exemple, est une forme dégradée (par la cuisson) de la protéine nommée « collagène », qui se trouve dans les tissus animaux ; comme on le sait bien, elle ne coagule pas.
Le lait contient des « caséines », à côté d'autres protéines ; certaines caséines coagulent… quand on acidifie ou qu'on ajoute de la présure.
Les viandes sont des tissus musculaires, dont la contraction est assurée par deux sortes de protéines, nommées « actines » et « myosines », qui coagulent, et le sang contient une protéine qui coagule également (d'où le boudin).
L'oeuf, enfin, contient une vingtaine de sortes de protéines différentes, et l'ovalbumine, dans le blanc, n'est que l'une d'entre elles (qui coagule, comme on le sait). Elle est l'homologue, bien que différente, de la protéine du sang nommée albumine sérique.
Très généralement, la catégorie est albumines est très vaste, puisqu'elle désigne aujourd'hui des protéines solubles dans l'eau, qui coagulent à la chaleur. Cela n'a plus aucun sens de parler de « l'albumine », et il faut, selon les cas, parler soit des protéines, soit des albumines… mais je doute que la seconde dénomination soit très utile, en cuisine. Parlons donc plutôt des protéines, et laissons l'albumine aux historiens ou aux scientifiques.
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
Libellés :
albumine,
gastronomie moléculaire,
Hervé This vo Kientza,
protéines
dimanche 20 septembre 2015
Pour faire de bonnes bisques
Une analyse est donnée sur http://www.agroparistech.fr/La-question-des-bisques.html
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
Pour faire de bonnes bisques
Une analyse est donnée sur http://www.agroparistech.fr/La-question-des-bisques.html
dimanche 15 février 2015
Une reconnaissance de mes efforts
Dans la vidéo que vous verrez là : https://www.youtube.com/watch?v=T-4-hbOyEbw, un chef alsacien utilise l'un des oeufs que j'ai inventés.
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
Libellés :
coagulation,
gastronomie moléculaire,
Hervé This,
oeuf,
protéines
dimanche 28 décembre 2014
La cuisson au lave vaisselle ou au radiateur
Il y a plusieurs décennies, quand j'ai cherché à populariser la cuisson à basse
température, en amélioration du braisage, à l'aide de thermocirculateurs de
laboratoire, j'ai également voulu proposer une méthode simple, sans appareillage
supplémentaire, pour les particuliers, et j'avais proposer de regarder autour de
soi pour chercher les endroits où il y avait de telles basses températures.
Pour mémoire, les voici à nouveau : je les redonne parce que je me suis aperçu
que de nombreux participants des séminaires de gastronomie moléculaire n'en
avaient pas connaissance;
Basses températures, tout d'abord : cela signifie des températures capables de
modifier au minimum la consistance des aliments, par exemple 61 degrés pour
coaguler des protéines du blanc d'oeuf, ou bien 55 degrés pour dissoudre le
tissu collagénique qui fait les viandes dures.
Observons autour de nous. En été, c'est le soleil qui chauffe, mais en hiver,
c'est le radiateur. Quelle température au soleil ? Quelle température sur un
radiateur ? Si le soleil n'est pas réglable (bien que l'on puisse concentrer ses
rayons comme dans le grand four solaire des Pyrénées), les radiateurs le sont,
et je vous invite à y déposer un thermomètre ou des oeufs, pour savoir si les
radiateurs peuvent cuire.
Dans les foyers, il y a d'autres sources de chaleur : le ballon d'eau chaude, le
lave vaisselle, le lave linge... Dans la cuisine, il y a bien sûr les plaques,
le four. Toutes ces sources de chaleur sont équivalentes pour ce qui concerne
les protéines, par exemple : ces dernières se moquent de savoir si la chaleur a
été apportée par un lave vaisselle, par un four, par de l'eau dans une casserole.
De sorte que toutes ces sources sont utilisables dès que la température dépasse
une certaine valeur.
Bien sûr, il faut prendre des précautions, à savoir qu'il faut éviter de faire
proliférer les micro-organismes pathogènes, et, mieux, il faut les tuer par une
température supérieure à 60 degrés appliquée pendant plus de 15 minutes.
Tout cela étant dit, il devient évident de cuire au lave-vaisselle : on cuit
pendant qu'on lave, de sorte que l'on économise de l'énergie. En pratique, c'est
tout simple : on enveloppe des oeufs dans du film alimentaire, afin que le
liquide qui circule dans le lave-vaisselle n'entre dans les oeufs, en passant
par les pores de la coquille, et on fait un cycle de lavage au lave la
vaisselle. De la sorte, les oeufs seront chauffés, et éventuellement cuits si la
température de l'eau est suffisante.
Evidemment si vous avez un programme de machine à laver la vaisselle qui
n'atteint pas 61-62 degrés, les oeufs ne cuiront pas, et il faudra passer à un
programme qui chauffera à une température supérieure. Et si ce programme monte à
75 degrés ? Là, la coagulation sera différente, et vous ne pourrez pas obtenir
des oeufs cuits à 67 degrés, puisqu'ils seront cuits à 75 degrés : c'est le
degré maximum de chauffage qui compte. Votre lave vaisselle n'étant pas fait
pour la cuisson des oeufs, ce sera donc une chance si vos oeufs sont bien cuits.
Pour la machine à laver le linge, il y a le problème de la rotation du tambour :
secoués, les oeufs risquent de faire une omelette, de sorte que ce moyen semble
moins pratique que le lave vaisselle, bien que le réglage de températures soit
plus facile.
Il vous reste donc le four, s'il est réglable de cinq en cinq degrés. C'est
ainsi que je fais mes propres cuissons à basse température. Par exemple, pour
des oeufs, j'en mets une boite dans le four, je règle la température, et je pars
faire autre chose, en minutant la cuisson pendant une heure.
Ce moyen consomme-t-il beaucoup d'énergie ? il faut d'abord savoir que les
rendements énergétiques sont meilleurs quand les écarts de températures
(sous-entendu entre la température ambiante et la température à laquelle
l'aliment est porté) sont faibles. Inversement plus l'écart est grand, plus le
rendement est faible. Autrement dit, avec des cuisson à haute température, il y
a bien plus de pertes d'énergie qu'à basse température. D'autre part, les fours
modernes sont à la norme européenne verte, bien mieux thermostatés que par le
passé. Un four moderne chauffe peu la pièce, de sorte que même si la cuisson est
longue, l'énergie totale dépensée est faible. Et puis, il y a le fait que le
nombre d'oeufs que l'on peut cuire tous ensemble dans un four n'est limité que
par la taille du four ! On peut empiler des boites d'oeufs, et c'est ainsi que,
il y a deux ans, nous avons cuit mille oeufs d'un coup, tous à basse
température, tous cuits de façon identique.
Jusqu'ici j'ai parlé beaucoup des oeufs, mais il faut maintenant évoquer les
ingrédients qui méritent d'être ainsi cuits à basse température. Le foie gras
donne des résultats exceptionnels, le poisson aussi, qui, ne contenant que très
peu de ce tissu collagénique qui durcit les tissus animaux, ne doit pas durcir,
sécher à la cuisson. La cuisson à basse température, d'ailleurs, c'est comme un
pochage très bien conduit, ce qui était si difficile à obtenir par le passé.
Ou comme un braisage perfectionné... ce qui nous conduit à signaler que la
basse température convient bien aux viandes très tendres, par exemple des
suprêmes de volaille.
Pour les viandes dures, la dureté étant due à ce tissu collagénique déjà évoqué,
il faut attendrir, c'est-à-dire dissoudre le tissu collagénique. Cela demande
beaucoup de temps, de sorte que le lave vaisselle convient mal, alors que le
four est très pratique : accumulons les cocottes et cuisons plusieurs viandes
simultanément à viande à basse température. Quand l'heure du repas arrive, on en sort une et l'on finalise le plat.
Attention à certaines viandes, qui peuvent être parasitées : le porc, le cheval,
le sanglier. Pour ces dernières, vous congèlerez quelques jours, ou vous cuirez
à une température suffisante pour tuer les parasites, environ 85 degrés pour le
porc.
Attention aussi avec les légumes, car la cuisson à basse température donne alors
de mauvais résultats : pour les légumes, la coagulation des protéines est un
phénomène secondaire, et que, au contraire, les basses températures risquent
d'activer des enzymes qui durcissent les tissus végétaux. Pour les légumes, il
faut surtout dégrader les pectines des parois cellulaires, et, à cette fin,
atteindre des températures d'environ 85 degrés.
Au total, beaucoup de possibilités pour bien cuire... si l'on s'interroge sur
les procédés de cuisson, au lieu d'appliquer des procédés traditionnels comme
des automates.
température, en amélioration du braisage, à l'aide de thermocirculateurs de
laboratoire, j'ai également voulu proposer une méthode simple, sans appareillage
supplémentaire, pour les particuliers, et j'avais proposer de regarder autour de
soi pour chercher les endroits où il y avait de telles basses températures.
Pour mémoire, les voici à nouveau : je les redonne parce que je me suis aperçu
que de nombreux participants des séminaires de gastronomie moléculaire n'en
avaient pas connaissance;
Basses températures, tout d'abord : cela signifie des températures capables de
modifier au minimum la consistance des aliments, par exemple 61 degrés pour
coaguler des protéines du blanc d'oeuf, ou bien 55 degrés pour dissoudre le
tissu collagénique qui fait les viandes dures.
Observons autour de nous. En été, c'est le soleil qui chauffe, mais en hiver,
c'est le radiateur. Quelle température au soleil ? Quelle température sur un
radiateur ? Si le soleil n'est pas réglable (bien que l'on puisse concentrer ses
rayons comme dans le grand four solaire des Pyrénées), les radiateurs le sont,
et je vous invite à y déposer un thermomètre ou des oeufs, pour savoir si les
radiateurs peuvent cuire.
Dans les foyers, il y a d'autres sources de chaleur : le ballon d'eau chaude, le
lave vaisselle, le lave linge... Dans la cuisine, il y a bien sûr les plaques,
le four. Toutes ces sources de chaleur sont équivalentes pour ce qui concerne
les protéines, par exemple : ces dernières se moquent de savoir si la chaleur a
été apportée par un lave vaisselle, par un four, par de l'eau dans une casserole.
De sorte que toutes ces sources sont utilisables dès que la température dépasse
une certaine valeur.
Bien sûr, il faut prendre des précautions, à savoir qu'il faut éviter de faire
proliférer les micro-organismes pathogènes, et, mieux, il faut les tuer par une
température supérieure à 60 degrés appliquée pendant plus de 15 minutes.
Tout cela étant dit, il devient évident de cuire au lave-vaisselle : on cuit
pendant qu'on lave, de sorte que l'on économise de l'énergie. En pratique, c'est
tout simple : on enveloppe des oeufs dans du film alimentaire, afin que le
liquide qui circule dans le lave-vaisselle n'entre dans les oeufs, en passant
par les pores de la coquille, et on fait un cycle de lavage au lave la
vaisselle. De la sorte, les oeufs seront chauffés, et éventuellement cuits si la
température de l'eau est suffisante.
Evidemment si vous avez un programme de machine à laver la vaisselle qui
n'atteint pas 61-62 degrés, les oeufs ne cuiront pas, et il faudra passer à un
programme qui chauffera à une température supérieure. Et si ce programme monte à
75 degrés ? Là, la coagulation sera différente, et vous ne pourrez pas obtenir
des oeufs cuits à 67 degrés, puisqu'ils seront cuits à 75 degrés : c'est le
degré maximum de chauffage qui compte. Votre lave vaisselle n'étant pas fait
pour la cuisson des oeufs, ce sera donc une chance si vos oeufs sont bien cuits.
Pour la machine à laver le linge, il y a le problème de la rotation du tambour :
secoués, les oeufs risquent de faire une omelette, de sorte que ce moyen semble
moins pratique que le lave vaisselle, bien que le réglage de températures soit
plus facile.
Il vous reste donc le four, s'il est réglable de cinq en cinq degrés. C'est
ainsi que je fais mes propres cuissons à basse température. Par exemple, pour
des oeufs, j'en mets une boite dans le four, je règle la température, et je pars
faire autre chose, en minutant la cuisson pendant une heure.
Ce moyen consomme-t-il beaucoup d'énergie ? il faut d'abord savoir que les
rendements énergétiques sont meilleurs quand les écarts de températures
(sous-entendu entre la température ambiante et la température à laquelle
l'aliment est porté) sont faibles. Inversement plus l'écart est grand, plus le
rendement est faible. Autrement dit, avec des cuisson à haute température, il y
a bien plus de pertes d'énergie qu'à basse température. D'autre part, les fours
modernes sont à la norme européenne verte, bien mieux thermostatés que par le
passé. Un four moderne chauffe peu la pièce, de sorte que même si la cuisson est
longue, l'énergie totale dépensée est faible. Et puis, il y a le fait que le
nombre d'oeufs que l'on peut cuire tous ensemble dans un four n'est limité que
par la taille du four ! On peut empiler des boites d'oeufs, et c'est ainsi que,
il y a deux ans, nous avons cuit mille oeufs d'un coup, tous à basse
température, tous cuits de façon identique.
Jusqu'ici j'ai parlé beaucoup des oeufs, mais il faut maintenant évoquer les
ingrédients qui méritent d'être ainsi cuits à basse température. Le foie gras
donne des résultats exceptionnels, le poisson aussi, qui, ne contenant que très
peu de ce tissu collagénique qui durcit les tissus animaux, ne doit pas durcir,
sécher à la cuisson. La cuisson à basse température, d'ailleurs, c'est comme un
pochage très bien conduit, ce qui était si difficile à obtenir par le passé.
Ou comme un braisage perfectionné... ce qui nous conduit à signaler que la
basse température convient bien aux viandes très tendres, par exemple des
suprêmes de volaille.
Pour les viandes dures, la dureté étant due à ce tissu collagénique déjà évoqué,
il faut attendrir, c'est-à-dire dissoudre le tissu collagénique. Cela demande
beaucoup de temps, de sorte que le lave vaisselle convient mal, alors que le
four est très pratique : accumulons les cocottes et cuisons plusieurs viandes
simultanément à viande à basse température. Quand l'heure du repas arrive, on en sort une et l'on finalise le plat.
Attention à certaines viandes, qui peuvent être parasitées : le porc, le cheval,
le sanglier. Pour ces dernières, vous congèlerez quelques jours, ou vous cuirez
à une température suffisante pour tuer les parasites, environ 85 degrés pour le
porc.
Attention aussi avec les légumes, car la cuisson à basse température donne alors
de mauvais résultats : pour les légumes, la coagulation des protéines est un
phénomène secondaire, et que, au contraire, les basses températures risquent
d'activer des enzymes qui durcissent les tissus végétaux. Pour les légumes, il
faut surtout dégrader les pectines des parois cellulaires, et, à cette fin,
atteindre des températures d'environ 85 degrés.
Au total, beaucoup de possibilités pour bien cuire... si l'on s'interroge sur
les procédés de cuisson, au lieu d'appliquer des procédés traditionnels comme
des automates.
vendredi 22 août 2014
La cuisson des pâtes.
Cuire des pâtes ? La chose est si commune que l'on en oublie de s'interroger sur les mécanismes de la transformations. Ceux-là semblent tout simples : par exemple, pour un spaghetti, on part d'une tige cassante, on la met dans l'eau bouillante, et l'on obtient un spaghetti flexible qui, si l'on poursuit la cuisson, finit par se désagréger. Pourquoi cette transformation étonnante, au fond ?
Pour comprendre le mécanisme du phénomène, il est bon de s'interroger sur la fabrication des spaghetti : on obtient de ces derniers en poussant un mélange de farine et d'eau dans une filière. Pas n'importe quelle farine toutefois : il s'agit de farine de blé dur, laquelle contient une quantité notable de protéines susceptibles de former un réseau, ce que l'on nomme le gluten (un terme bien périmé : il fut introduit au XVIIIe siècle, quand on n'avait pas encore la notion de protéines), entre lesquels les grains de l'amidon sont dispersés. L'amidon est une matière qui est très majoritairement composée de deux composés : l'amylose et l'amylopectine, dont les molécules sont, dans les deux cas, des enchaînements de résidus de glucose, mais avec une différence, à savoir que ces résidus sont enchaînés linéairement, comme une chaîne, pour l'amylose, alors qu'ils forment des sortes d'arbres dans le cas de l'amylopectine. Dans l'amidon, il y a d'autres composés : en surface des grains, par exemple, il y a des quantités faibles, mais non nulles, de composés variés, tels les phospholipides ; et puis, il y a aussi une foule de composés qui proviennent de la dégradation des grains de blé lors de la mouture... mais restons au premier ordre. Finalement, un spaghetti, c'est un groupe de grains enchâssés dans un réseau protéique, de gluten.
Pour des nouilles, à l' alsacienne, des pâtes aux oeufs, la structure est analogue, puisque ces pâtes, absolument merveilleuses et dont le goût est sans doute supérieur (;-)... mais il est vrai qu'il y a le goût du jaune, qui n'est pas présent dans les spaghetti) à celui des spaghettis, s' obtiennent par mélange de farine, d'eau et d'oeuf. L'oeuf apporte des protéines qui, à la cuisson, coaguleront, formant une sorte de filet, un réseau, fonctionnellement analogue au gluten. La farine apporte toujours les grains d' amidon, et l'eau, qui s'immisce entre les grains par capillarité, permet un liant qui joue son rôle tant que le réseau protéique n'est pas constitué, en début de cuisson.
Considérons donc maintenant un échantillon de pâte, spaghetti ou nouille à l'alsacienne, que nous plongeons dans l'eau bouillante. Si cet échantillon est un échantillon de nouilles, la température élevée de l'eau, qui devient immédiatement celle de la surface de l’échantillon conduit à la coagulation des protéines. Un réseau se forme ; il empêche la dégradation de l'ensemble. Puis, progressivement, quand la température augmente dans l'échantillon, en même temps que l'eau diffuse dans ce dernier, les grains d'amidon s’empèsent progressivement, à savoir qu'ils perdent des molécules d'amylose, dans l'eau entre les grains, tandis que des molécules d'eau s’immiscent dans les grains et les font gonfler. Simultanément les protéines coagulent à des profondeurs croissantes de l'échantillon, quand la température s’élève. Finalement, on obtient un ensemble de grains gonflés enchâssé dans le réseau protéique coagulé.
Quand les spaghettis sont-ils cuits ? La dimension des spaghettis est égale à 1 quand ils sont crus. Puis, au cours de la cuisson, la « dimension fractale » augmente. Par exemple, si on laisse tomber un spaghetti dans une assiette, et si l'on trace ensuite une grille nxn sur l'image, on compte le nombre N de carrés contenant une partie de l'image du spaghetti, et l'on calcule F=2 log(N)/log(n.n) ; enfin on cherche la limite de F pour n tendant vers l'infini (en pratique, on fait varier n de 2 à 10 et l'on estime la limite). Quand on reporte cette dimension en fonction du temps de cuisson, on voit qu'elle croit linéairement avec le temps , mais avec deux régimes : de 0 à 12 minutes, la croissance est rapide ; puis la croissance diminue. Or 12 minutes correspond à un temps de cuisson « raisonnable ».
N'est-ce pas que la cuisine est une activité merveilleuse ?
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
Libellés :
Alsace,
amidon,
amylopectine,
amylose,
cuisson,
dimension,
fractale,
gastronomie moléculaire,
gluten,
nouilles,
pâtes,
protéines,
spaghettis
dimanche 22 juin 2014
La cuisson du poisson
Mon
goût quasi immodéré pour le poisson aurait dû depuis longtemps me
faire aborder ce sujet. Pourtant, je ne sais pas vraiment pourquoi,
je tourne toujours autour de la question des œufs, des légumes et
des viandes, comme prototype d'explication de la cuisson.
Du
point de vue de la pédagogie, de l'explication, il est bon de situer
l'étendue des variations entre le blanc d'oeuf et la viande. Le
blanc d'oeuf, c'est le système le plus simple, puisqu'il est composé
de 90 pour cent d'eau, de 10 pour cent de protéines, avec une
structure réduite au minimum. A l'opposé, la viande la plus dure
est faite de fibres, à l'intérieur desquelles se trouve une matière
analogue au blanc d'oeuf (pour l'explication, tout du moins), fibres
dont l'enveloppe est un tissu collagénique, et qui sont réunies en
faisceaux par du tissu collagénique. Autrement dit, dans la viande,
il y a deux composantes : du blanc d'oeuf et du tissu
collagénique.
Le
poisson est intermédiaire, car c'est du tissu musculaire, comme la
viande, mais la quantité de tissu collagénique est faible.
Autrement dit, il y a une structure qui s'apparente à du blanc
d'oeuf fibreux, ou, plus exactement, du blanc d'oeuf intégré dans
des fibres. Lors de la cuisson du poisson, il y a donc la coagulation
de l'intérieur des fibres, et la séparation de ces dernières,
séparation facile puisque le tissu collagénique est en faible
quantité. En conséquence, la cuisson durcira le poisson, plutôt
qu'elle ne l'attendrira dans le cas des viandes dures. Le
durcissement sera dû à la coagulation de l'intérieur des fbires,
et l'on comprend qu'on n'aura guère intérêt à beaucoup prolonger
la cuisson... à cela près que les voies artistiques sont
impénétrables.
Contrairement
aux viandes, la chair du poisson n'est pas bien rouge, mais il
demeure vrai que la chair peut perdre sa transparence par le même
type de mécanismes que dans la viande. La cuisson basse température
pour le poisson ? Si l'on entend par « cuisson basse
température » une cuisson à basse température de longue
durée, généralement appliquée aux viandes en vue de dissoudre le
collagène, ce procédé n'a guère d'intérêt. En revanche, si l'on
entend la maîtrise de la température de cuisson appliquée à
l'ensemble de la pièce en vue de commander une consistance
particulière, alors les mêmes remarques que pour l'oeuf
s'appliquent, et c'est ainsi que l'on envisagera des cuissons à 6X
degrés, abréviation qui signifie 61, 62, 63, 64, etc.
J'ai
donc eu tort de négliger la cuisson du poisson, car, comme pour les
œufs, une grande variété de résultats est accessible. Comme quoi
il n'est pas bon de confondre communication et contenu. j''ai souvent
utilisé l'oeuf comme support de communication, afin d'expliquer les
transformations moléculaires qui survenaient lors du chauffage d'un
mélange d'eau et de protéines, mais le contenu, c' est autre
chose : il s'agit d'obtenir des résultats particuliers. Mea
culpa,
cet exemple me montre que je dois maintenant examiner plus en détail
de nombreux sujets que j'ai négligés par le passé, et y mettre un
peu d'intelligence, afin de partager avec mes amis des contenus qui
en valent la peine.
Libellés :
collagène,
cuisson,
gastronomie moléculaire,
poisson,
protéines
dimanche 26 mai 2013
Dimanche 26 mai 2013 : Les merveilleuses applications des sciences : les cristaux de vent
L'innovation en matière de « cuisine » ?
Dans notre monde un peu snob, la « cuisine » est une activité bien prosaïque, bien peu « sérieuse »... mais l'industrie alimentaire fait-elle autre chose que de produire des aliments, tout comme les font les cuisiniers, mais à une autre échelle ?
Il suffit de regarder les rayonnages des boutiques pour constater que non : si innovation il y a, dans l'industrie alimentaire, elle concerne surtout les méthodes de production, leur sécurité, la régularité de la qualité, le conditionnement.
Donc que les cuisiniers ne soient pas timides : leurs « innovations » valent bien celles d'un monde « sérieux » (parce qu'il y a de l'argent en jeu).
Toute celle longue introduction pour observer qu'il est remarquable que l'on n'ait pas, pendant longtemps, véritablement tiré le meilleur parti des ingrédients alimentaires. Savez vous, par exemple, combien on peut faire de blanc en neige à partir d'un seul blanc d'oeuf ? Des litres et des litres, indique un calcul simple. En pratique, des élèves de lycée hôtelier parisien ont battu le record du monde, avec plus de 40 litres.
Comment cela est-il possible ? Partons d'un blanc d'oeuf, lequel est fait de 90 pour cent d'eau et de 10 pour cent de protéines. Battons : le fouet fait « foisonner » le liquide.
Autrement dit, le fouet introduit des bulles d'air dans le liquide, et l'on obtient une mousse. Pas beaucoup, il faut le dire.
Après un certain temps, les bulles deviennent si petites et serrées qu'on ne les voit plus, que la mousse est « ferme », mais le volume n'augmente plus. Pourquoi ?
Il peut manquer de l'eau, des protéines, de l'air. Lequel fait défaut ? Pour le savoir, il suffit d'essayer, par exemple en ajoutant de l'eau, et c'est ainsi que l'on constate que l'eau manquait effectivement. On bat, on ajoute de l'eau, on bat encore, on ajoute de l'eau... et ainsi de suite, le volume augmentant de plus en plus.
En novembre 2013, des élèves ont ainsi battu pendant plus de deux heures et demie, au Rectorat de Paris, et ils ont obtenu plus de 40 litres. A partir d'un seul blanc d'oeuf !
Au fait, si l'eau ajoutée a du goût (jus d'orange, par exemple), et si l'on sucre, alors la mousse obtenue peut être cuite comme une meringue, et l'on obtient l'invention que j'ai nommée « cristaux de vent ».
N'est-ce pas que les applications de la science quantitative sont belles ?
Vient de paraître aux Editions de la Nuée Bleue : Le terroir à toutes les sauces (un traité de la jovialité sous forme de roman, agrémenté de recettes de cuisine et de réflexions sur ce bonheur que nous construit la cuisine)
Libellés :
cristal de vent,
cristaux de vent,
foisonnement,
mousse,
oeuf,
protéines
samedi 11 mai 2013
Vendredi 10 mai 2013 : Des questions : l'écumage des bouillons
Le monde culinaire ne cesse d'écumer
les bouillons de viande. Que ce soit en France, au Japon, au Qatar,
en Australie, j'ai vu des cuisiniers professionnnels, dans les
cuisines des restaurants, munis d'une louche et écumant les
bouillons, pendant de très longs moments. Il y a de quoi s'étonner :
on place de la viande dans de l'eau, on chauffe et l'on voit
apparaître à la surface une légère écume. De quoi est elle
constituée ? Personnes ne le sait à ce jour. Evidemment on a
des hypothèses : on suppose que des protéines libérées par
la viande (par exemple les albumines sériques) et agitées par les
turbulences de l'eau viennent emprisonner des bulles d'air,
lesquelles font une écume. Mais cela reste à vérifier. Le travail
n'est pas difficile : il suffirait d'effectuer une analyse par
électrophorèse sur gel, comme les biologistes (et les
physico-chimistes, bien sûr, puisque la biologie moderne est en
réalité de la physico-chimie appliquée à cet objet particulier
qu'est le vivant) savent le faire depuis longtemps.
Toutefois la question que je pose ici
est plus pratique : est-il utile d'écumer ? Les cuisiniers
interrogés répondent que oui... puisqu'ils le font. Questionnés
sur l'intérêt de la pratique, ils répondent que les bouillons
sont ainsi plus clairs. Mais là encore, il y a lieu de
s'interroger : puisque l'on clarifie les bouillons en fin de
préparation, faut-il passer du temps, beaucoup de temps, à écumer
en cours de préparation ? Faut il passer de longs moments, des
dizaines de minutes, voire des heures, debout, armé d'une louche, à
retirer les « impuretés » à la surface de l'eau ?
Lors d'un séminaire de gastronomie
moléculaire, nous avons donc comparés deux bouillons identiques
(même eau, même casserole, même feu, même viande), qui ont été
écumés ou non. Dans nos expériences, les bouillons bouillaient, ce
qui, il faut l'avouer, n'est pas une pratique recommandée pour la
confection des bouillons : les chefs conseillent de ne porter
l'eau qu'au frémissement. Toutefois, avec l'ébullition, nous étions
certains que la température était identique dans les deux
casseroles : 100 degrés.
Pendant une heure et demie, nous avons
écumé très soigneusement l'un des deux deux bouillons, tandis que
nous laissions l'autre bouillon boullir tranquillement. Le résultat ?
Le bouillon écumé a été plus clair que le bouillon non écumé...
mais à peine. D'autre part, le goût des deux bouillons était tout
à fait semblable : un « test triangulaire » n'a
montré aucune différence.
De sorte que la question demeure :
faut-il écumer les bouillons ?
Inscription à :
Articles (Atom)

